Programmheft 2014 - page 215

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Natur- und Ingenieurwissenschaftliches Kolleg
4. Moderne Strategien für die Herstellung funktionaler
Peptide und Proteine
Leitung
Prof. Dr. Hans-Dieter Arndt
Lehrstuhl für Organische Chemie I, Universität Jena
Prof. Dr. Christian Hackenberger
Institut für Chemie und Biochemie, Freie Universität Berlin
Dr. Edward Lemke
European Molecular Biology Laboratory, Heidelberg
Prof. Dr. Dirk Schwarzer
Interfakultäres Institut für Biochemie, Universität Tübingen
Die Kontrolle der exakten chemischen Zusammensetzung von Proteinen und das damit
verbundene Verstehen biologischer Zusammenhänge sind langgehegte Träume der Natur-
und Lebenswissenschaften. Die Fähigkeit, die Aminosäuresequenz von Proteinen in defi-
nierter Art zu verändern, war für dieses Ziel ein Meilenstein. Molekularbiologische Metho-
den wie die ortsgerichtete Mutagenese, die zum Austausch natürlicher Aminosäuren auf
Proteinebene führt, sind daher aus modernen Laboratorien nicht mehr wegzudenken.
In jüngster Zeit treten jedoch mehr und mehr die Limitierungen solcher Methoden zum
Vorschein, da sie auf 20 natürliche Aminosäuren beschränkt sind. Viele Fragen bezüglich
der Funktionsanalyse von Proteinen, deren Modifikationen als auch deren biotechnologi-
sche Instrumentalisierung bedürfen einer größeren chemischen Vielfalt, die die der kano-
nischen Aminosäuren des ribosomalen Codes übersteigt.
In unserer Kolleggruppe möchten wir uns mit aktuellen Arbeiten beschäftigen, welche die
molekularbiologischen Limitierungen aufheben. Dabei sollen sowohl die unterschiedlichen
Herangehensweisen der Organischen Chemie, Chemischen Biologie, Biochemie und Bio-
physik vermittelt werden, als auch Anwendungsbeispiele aus dem Bereich der Proteomik,
Zellbiologie und der pharmazeutischen Wirkstoffforschung gegeben werden.
Das Kolleg richtet sich an Studierende der Natur- und Lebenswissenschaften mit starkem
Interesse an chemischen, biochemischen oder biophysikalischen Fragestellungen. Weitere
Informationen zu dem Forschungsgebiet können der Webseite des aktuellen DFG-Schwer-
punktprogramms 1623 entnommen werden
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